September 28, 2026
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SARS cov-2


Pandemia
Déficit de anticuerpos contra proteína S de SARS-CoV-2 multiplica riesgo de muerte en pacientes críticos
RPV Publicado el 12 de octubre de 2021


Estos bajos niveles también se asocian a la diseminación de material genético del virus a la sangre, lo que conlleva aún más riesgo.

 

CIBERES/DICYT

 

Los pacientes COVID-19 que no han producido anticuerpos contra la proteína S del SARS-CoV-2 en el momento del ingreso en la UCI o que producen bajos niveles, tendrían hasta siete veces más probabilidades de morir durante los 30 primeros días tras el ingreso. Asimismo, este déficit en la producción de estos anticuerpos se asocia con un escape de antígenos y material genético del virus a la sangre, que se traduce también en un mayor riesgo de muerte.

Así se recoge en un trabajo que acaba de publicar en la revista científica Journal of Internal Medicine, fruto del trabajo desarrollado por los investigadores del proyecto CIBER de Enfermedades Respiratorias (CIBERES)-UCI-COVID, financiado por el Instituto de Salud Carlos III, a través del Fondo COVID-19.

Para desarrollar este estudio fue necesario el trabajo de un equipo multidisciplinar que implicó al Grupo de Investigación BioSepsis del Instituto de Investigación Biomédica de Salamanca (IBSAL) en colaboración con el Hospital Universitario Río Hortega de Valladolid, a la Unidad de Infección viral e Inmunidad del Centro Nacional de Microbiología, así como a varias UCIs del país participantes en CIBERESUCICOVID.

Los anticuerpos anti-S son, por tanto, fundamentales para controlar la replicación del SARS-CoV-2 en los pacientes COVID-19 críticos”, resalta el investigador principal CIBERESUCICOVID, Antoni Torres. El trabajo demuestra además, tal y como señala el catedrático de la Universidad de Valladolid (UVa) Jose María Eiros, miembro también de este equipo de investigación en el Hospital Universitario Río Hortega, que el escape de material de virus a la sangre es un marcador de mal pronóstico.

 

Trabajo multidisciplinar 

 

Esta investigación es uno de los estudios más grandes hasta la fecha en analizar anticuerpos anti-SARS-CoV-2 en pacientes críticos con COVID-19. En una muestra de 92 pacientes, este estudio revela que el 40% de los pacientes críticos con COVID-19 presentan niveles insuficientes de anticuerpos anti-S de tipo IgG e IgM en el momento del ingreso en UCI, mientras que hasta un 13% muestra ausencia completa de estos anticuerpos.

“La cuantificación de anticuerpos anti-S podría ayudar a identificar qué pacientes se beneficiarían de los tratamientos con anticuerpos monoclonales dirigidos contra esta proteína. Además, nuestros hallazgos remarcan la especial importancia de la vacunación para proteger a los que, ante una infección con el virus natural, no son capaces de producir anticuerpos.”, explican los inmunólogos Jesús Bermejo, investigador del IBSAL en el Hospital Universitario Río Hortega, y David Kelvin, de la Dalhousie University (Canadá).

Teniendo en cuenta que esta investigación analizó anticuerpos, carga de ARN viral y antigenemia en muestras conservadas de la primera ola pandémica, los autores están trabajando en validar estos resultados con muestras de pacientes infectados en posteriores ondas epidémicas.

 

Anticipar situaciones y mejorar el tratamiento

 

Los hallazgos de este trabajo plantean, a su vez, varias opciones de interés para estudios posteriores. Por un lado, medir los niveles de anticuerpos anti-SARS-CoV-2, después del ingreso en la UCI, podría por tanto contribuir a personalizar el tratamiento con anticuerpos exógenos dirigidos contra la proteína S del virus. Además, cuantificar la carga de ARN viral en el plasma podría ser útil para identificar qué pacientes con COVID-19 tienen un mayor riesgo de fallecimiento. Por otro, perfilar la antigenemia (detección de antígenos) podría también contribuir a identificar antes qué personas pueden tener un peor pronóstico.

Los investigadores encargados del desarrollo del test de cuantificación de anticuerpos en el Centro Nacional de Microbiología, María Martín Vicente, Isidoro Martínez, Vicente Mas, y Salvador Resino, destacan la importancia de apoyar la investigación traslacional en COVID-19 para mejorar la asistencia del paciente crítico COVID-19.

Foto superior:

De izq. a der.: Antoni Torres, Jesús Bermejo, José María Eiros, Salvador Resino y Ferrán Barbé. Foto: Dicyt
Referencia
Low anti-SARS-CoV-2 S antibody levels predict increased mortality and dissemination of viral components in the blood of critical COVID-19 patients. doi: 10.1111/joim.13386

 

ALIANZA INFORMATIVA

DICYT – RED PRENSA VERDE


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Pandemia
Secuencian el genoma del nuevo coronavirus con una resolución 25 veces mayor
RPV Publicado el 21 de septiembre de 2021


Científicos lograron secuenciar directamente el ARN del SARS-CoV-2 por primera vez en Brasil, al aplicar una nueva técnica para estudiar las modificaciones bioquímicas que determinan el funcionamiento del genoma viral.

 

Agencia FAPESP/DICYT

 

Científicos de la Universidad Federal de São Paulo (Unifesp), en Brasil, lograron secuenciar directamente el ARN del SARS-CoV-2, el virus causante del COVID-19, por primera vez en el país. Los resultados de esta investigación, que cuenta con el apoyo de la FAPESP, se dieron a conocer en un artículo aún sin revisión por pares publicado en la plataforma bioRxiv.

Según los autores, la técnica empleada permite mapear el genoma viral con una resolución aproximadamente 25 veces mayor que con los métodos convencionales de secuenciación. De este modo, es posible tener una noción más precisa de la biología del patógeno y de cómo está evolucionando su genoma.

“Esto es sumamente prometedor, pues nos permite entender por qué hay cepas más virulentas o más capaces de escapar de la acción de nuestro sistema inmunitario”, dice Marcelo Briones, investigador del Centro de Bioinformática Médica de la Escuela Paulista de Medicina (EPM-Unifesp) y coordinador de la investigación.

Tal como lo explica Briones, el SARS-CoV-2 es un virus de ARN de cadena simple, es decir que su material genético está compuesto por un solo filamento de nucleótidos, cuyas bases son la guanina, la adenosina, la citosina y el uracilo. Para secuenciarlo aplicando el método convencional, se echa mano de una técnica conocida como el nombre de RT-PCR (reacción en cadena de la polimerasa con transcriptasa reversa, por sus siglas en inglés) para convertir las moléculas de ARN en ADN complementario (ADNc), recordando que la molécula de ADN está formada por dos filamentos de nucleótidos. En otras palabras, se elabora una copia complementaria de la cadena de ARN del virus. Luego se amplifican esas moléculas de ADNc (se generan miles de millones de clones) y se las secuencia. Entre las ventajas de esta estrategia figuran su rapidez y la posibilidad de efectuar la secuenciación incluso en muestras con poquísimo material genético.

“La secuenciación convencional de este virus implica algo así como intentar identificar a una persona viendo únicamente su sombra. En tanto, con el método que aplicamos en nuestro estudio, podemos observar directamente el ARN vírico tal como este existe in vivo: es mucho más fidedigno”, afirma el investigador.

 

La metodología

 

Carla Braconi, docente del Departamento de Microbiología, Inmunología y Parasitología de la EPM-Unifesp y coautora del artículo, comenta que la investigación se concretó con uno de los primeros linajes del SARS-CoV-2 aislados en Brasil a comienzos del año 2020.

“Recibimos el aislado viral que nos envió el profesor José Luiz Proença-Módena [de la Universidad de Campinas] y cultivamos el patógeno en células vero [un linaje celular de riñón de mono altamente susceptible al SARS-CoV-2]. Luego efectuamos la extracción del ARN viral y lo secuenciamos con una tecnología portátil llamada MinION, de Oxford Nanopore Technologies”, comenta.

De acuerdo con Briones, el ARN se secuencia exactamente como sale de las células vero, sin pasar por RT-PCR o amplificación. “Únicamente le ‘colgamos’ un adaptador en la punta de la molécula y una cadena de ADNc para que la cadena de ARN se estire. Luego el ARN solamente va pasando por el secuenciador, base por base. Y cada tipo de base [citosina, guanina, adenosina o uracilo] y sus modificaciones, como la metilación, interrumpen o flujo eléctrico del aparato con un patrón diferente. Así es como identificamos cuál es cuál.”

Este proceso produce un gráfico que se asemeja al de un electroencefalograma, que posteriormente es interpretado con herramientas de bioinformática. A la secuencia final que se genera puede entonces comparársela con los modelos de referencia.

“De entrada, se tiene la impresión de que la secuencia obtenida tiene un montón de errores. Pero a decir verdad son las bases modificadas del ARN. Y algunas de esas modificaciones pasan desapercibidas cuando se efectúa la secuenciación convencional”, dice el investigador.

Este análisis, a cargo del posdoctorando João Campos, se enfocó en el patrón de metilación del ARN viral. En otras palabras, se apuntó a observar –entre las casi 30 mil bases que forman el ARN de cadena simple– cuáles recibieron el agregado de un radical metilo (CH3).

“Este tipo de modificación bioquímica en el ARN es sumamente importante para el funcionamiento adecuado de virus como el SARS-CoV-2, como así también en el de algunos arbovirus [entre ellos el del dengue y el del Zika] que integran el grupo 4 en el sistema de clasificación de Baltimore, compuesto por genomas virales con ARN de cadena simple y polaridad positiva”, comenta Braconi.

Los autores explican que en general los ARN tienen alrededor de cien bases modificadas que son esenciales para realizar sus funciones biológicas. “Después de que el SARS-CoV-2 entra en las células y las ‘obliga’ a hacer copias de su material genético, viene una enzima que efectúa la metilación de esos ARN y esas modificaciones pasan a tener una función. Forman parte de la información que el virus necesita para sobrevivir. Por ende, sin analizar ese patrón de metilación, no es posible conocer la riqueza genética real del SARS-CoV-2”, dice Briones.

Una base que frecuentemente se modifica en el ARN del SARS-CoV-2 es la N6-metiladenosina (m6A), que está involucrada en la evasión de la respuesta inmune. “Esta modificación le permite al virus escapar del sistema de activación de los interferones [que son proteínas elaboradas por las células de defensa con acción antiviral]. Por eso constituye un blanco potencial para la creación de fármacos, y ya existen estudios que avanzan en tal sentido”, comenta Briones.

Se fuese posible crear un medicamento capaz de bloquear totalmente el proceso de metilación del ARN viral, según el investigador, el nuevo coronavirus desaparecería de las células y sería el fin del COVID-19. “El problema radica en que, de bloquear la metilación en demasía, las células hospedantes también terminan muriéndose, pues las enzimas que metilan el ARN viral son las mismas que metilan los ARN de las células. Por eso debe ser algo con una acción sumamente específica.”

 

Una tecnología disruptiva

 

El grupo de la Unifesp fue pionero al realizar la secuenciación directa de ARN del SARS-CoV-2 acoplada a la identificación de las bases m6A. Este trabajo se realizó en el ámbito del Proyecto Temático intitulado “Estudio de elementos inducidos por la respuesta vacunal en individuos sometidos a ensayos clínicos con la vacuna ChAdOx1 nCOV-19”, coordinado por el profesor Luiz Mario Janini. También participaron los investigadores Juliana Maricato y Fernando Antoneli.

“En dos de los trabajos publicados anteriormente [por grupos del exterior] se realizó únicamente la secuenciación del ARN. En un tercero también se efectuó la secuenciación directa, pero se identificó la base 5mC. Existe a su vez un cuarto trabajo en el cual se identificó la misma base m6A, pero mediante otras técnicas que no involucran la secuenciación directa del ARN”, informa Briones.

Según el investigador, esta comprensión minuciosa acerca de cómo funciona el genoma del nuevo coronavirus les permite a los científicos tener una idea más clara de cómo está evolucionando el patógeno. “Quienes hablan de las mutaciones que el virus ha experimentado –que en sentido estricto corresponden a intercambios de una base por otra en la secuencia de ARN– están desde mi punto de vista sujetos al paradigma del ADN. Esto no tiene sentido, pues ese virus funciona en otra lógica. Nunca tiene ADN en su ciclo de replicación y, por consiguiente, referirse a ‘transcritos’ de este virus es un absurdo. El SARS-CoV-2 vive completamente en el mundo de ARN”, afirma Briones, al aludir a la hipótesis del RNA world, según la cual el mundo actual, con la vida basada principalmente en el ADN y en proteínas, fue precedido por un mundo en el cual la vida se basaba en ARN.

“El nivel de complejidad de la molécula de ARN es extraordinario, y con las nuevas tecnologías que hacen posible la secuenciación directa, se abre un nuevo universo de investigación. Estamos subiendo a ese tren al comienzo. Habrá un desarrollo muy grande por delante, pero ese es el camino que hay que seguir”, afirma.


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Ambiente  / Pandemia
Un descubrimiento facilita búsqueda de fármaco que impida la replicación del SARS-CoV-2
RPV Publicado el 14 de septiembre de 2021

Nariz y boca son la puerta de entrada al coronavirus.

Científicos estudiaron cómo se forma la principal enzima implicada en la multiplicación del nuevo coronavirus dentro de las células.

 

 

AGENCIA FAPESP/DICYT

 

Científicos ligados al Centro de Investigaciones e Innovación en Biodiversidad y Fármacos (CIBFar), en Brasil, develaron detalles del proceso de maduración de la principal enzima implicada en la replicación del nuevo coronavirus, conocida como 3CL. Este descubrimiento, que aparece descrito en el Journal of Molecular Biology, facilita la búsqueda de medicamentos que puedan impedir de entrada este proceso.

“Al cabo de un año y medio de pandemia, de mínima contamos con media docena de vacunas con aplicación clínica, pero seguimos careciendo de fármacos con probada eficacia y seguridad. El desarrollo de antivirales es efectivamente más difícil. Así y todo, aun cuando tenemos buenos inmunógenos, la obtención de un medicamento para el COVID-19 sigue siendo sumamente importante, en caso de que el virus le escape a las vacunas”, afirma Glaucius Oliva, coordinador del CIBFar, un Centro de Investigación, Innovación y Difusión (CEPID) de la FAPESP con sede en el Instituto de Física de São Carlos, de la Universidad de São Paulo (IFSC-USP).

En el referido artículo, los científicos describen el mecanismo molecular mediante el cual la principal proteasa del SARS-CoV-2 –la enzima responsable de la multiplicación del virus– se autoprocesa y se vuelve activa para replicar el material genético del patógeno (el ARN) dentro de las células hospedantes. “Cuanto más entendemos el metabolismo del virus y sus etapas de replicación, más fácilmente logramos vislumbrar blancos en este proceso, con miras a poder desarrollar moléculas capaces de frenarlo de entrada”, dice Gabriela Noske, doctoranda del CIBFar y primera autora del artículo.

Según Oliva, se trata de un estudio de ciencia básica, pero con aplicaciones inmediatas. “A diferencia de lo que observamos en otros virus, tales como el del Zika, el del dengue o el de la fiebre amarilla, en el nuevo coronavirus la proteasa no actúa en forma monomérica [como una molécula aislada]. Para que la misma se active y pase a multiplicar el ARN del SARS-CoV-2, debe ser dimérica, es decir que es necesario que haya un par de copias de la proteasa para que esta pueda cortarse a sí misma y a las otras proteínas responsables del metabolismo del virus dentro de las células”, explica.

Oliva se encuentra a la cabeza de un proyecto multidisciplinario que cuenta con el apoyo de la FAPESP, y que congrega a investigadores del Instituto de Ciencias Biomédicas (ICB-USP), del Instituto de Química de São Carlos (IQSC-USP), de la Facultad de Ciencias Farmacéuticas de Ribeirão Preto (FCFRP-USP), de la Universidade Estadual Paulista (Unesp) y de la Universidad de Campinas (Unicamp), abocado a la búsqueda de antivirales para el tratamiento del COVID-19 (lea más en: agencia.fapesp.br/33536/).

 

Son múltiples etapas

 

El ARN del SARS-CoV-2 está protegido por una “envoltura” formada por lípidos y proteínas, entre ellas la famosa spike o espícula, que compone la estructura en forma de corona que le da su nombre a la familia Coronaviridae. Cuando el virus invade las células y es engolfado por estas, se libera el ARN de la referida cápsula.

Dentro de las células, el principal objetivo del virus es multiplicarse. En esta fase, las proteínas estructurales dejan de ejercer su función fundamental (el transporte del ARN y la evasión del sistema inmunitario) y entran en escena las llamadas proteínas no estructurales, responsables del metabolismo vírico dentro del hospedante.

“El microorganismo necesita efectuar copias de su ARN. Como no cuenta con todos los mecanismos necesarios para ese fin, debe secuestrar algunas funciones de las células que invade. Otras funciones metabólicas, específicas del virus, les competen a las proteínas no estructurales, tales como la proteasa principal y otras 15 moléculas. Nuestro estudio se enfocó en la proteasa principal”, comenta André Godoy, coautor del artículo e investigador del IFSC-USP.

Godoy explica que, mientras que las proteínas estructurales suelen servir como blanco para el desarrollo de vacunas, las no estructurales se utilizan como referencia para la elaboración de medicamentos antivirales. Este es el caso de los cócteles utilizados en el tratamiento del sida, que tienen en la proteasa del VIH a uno de sus blancos.

El descubrimiento de que la proteasa principal del nuevo coronavirus pasa por diferentes fases hasta alcanzar su madurez, para entonces favorecer la multiplicación del SARS-CoV-2 en las células infectadas, solamente fue posible merced a una investigación realizada en la más compleja estructura científica de Brasil.

El año pasado, el experimento a cargo de Godoy y de la investigadora Aline Nakamura inauguró la primera estación de investigación de Sirius, el acelerador de partículas de última generación cuya puesta a punto está ultimándose en el Centro Nacional de Investigaciones en Energía y Materiales (CNPEM), con sede en la ciudad paulista de Campinas (lea más en: agencia.fapesp.br/34533/).

En tres días, y con la ayuda de un potente haz de luz sincrotrón, fue posible determinar la estructura de más de 200 cristales de dos proteínas del nuevo coronavirus. Entre ellas se encontraba la proteasa principal, en diversas formas y en complejos con varios ligandos.

“Junto con la spike, la proteasa principal es la proteína más estudiada del nuevo coronavirus. Hasta ahora no se sabía de qué manera procesa el SARS-CoV-2 dos copias de esta enzima para crear en su estructura el área a la que se conoce con el nombre de ‘sitio activo’, donde logra procesar a las otras proteínas sintetizadas con base en la información contenida en el genoma viral. Existen otros tipos de virus que también poseen esta característica, pero la innovación en este estudio radica en haber comprendido cómo sucede esto”, informa Godoy.

Los investigadores explican que, al ser un virus de ARN, el SARS-CoV-2 ya llega a las células listo para su transcripción a cargo de los orgánulos llamados ribosomas, para entonces producir proteínas no estructurales. Con todo, como el SARS-CoV-2 posee una sola cadena de ARN, antes es necesario decodificar todas las proteínas no estructurales (y estructurales) en incontables oportunidades. Para ello, el virus las produce como una sola y larga proteína (poliproteína), que luego debe romperse para formar las 16 moléculas encargadas de los mecanismos metabólicos.

“Al ser una estructura mucho más sencilla, el ARN del virus codifica a todas las proteínas juntas, pegaditas, como si conformasen un largo collar de cuentas. Las elabora en los ribosomas de las células invadidas bajo la forma de una larga poliproteína que deberá cortar en trozos. Pero existe un problema: la que corta las proteínas es la proteasa principal, que también se encuentra presente en ese ‘collar de cuentas’. Por ende, esta debe hallar la forma de cortarse a sí misma y, con base en esta acción, escindir a las otras”, explica Oliva.

Los análisis con el haz de luz sincrotrón –un tipo de radiación electromagnética sumamente brillante y muy empleada en estudios de biología estructural– les permitieron a los investigadores detectar de qué manera lleva a cabo este proceso la proteasa principal. Este trabajo reveló que, al fragmentar sus dos puntas, dicha proteasa principal modifica su estructura.

“Asimismo, demostramos que, para el procesamiento de una de las puntas [denominada C-terminal], la enzima necesita contar con un socio dímero, es decir, con una proteína igual que logre fragmentar la parte delantera. Esta logra fragmentar una punta sola, pero no la otra. En tanto, el socio [la otra proteína madura] se unirá a esa parte para fragmentar luego lo que falta”, informa Godoy.

El proceso de maduración de la proteasa principal, según explica el investigador, permite que esta salga de un estadio en el que forma parte de una larga cadena de proteínas, logre autofragmentarse en la parte N-terminal, encontrarse con otra cadena dentro de la célula, formar un dímero y efectuar el procesamiento de la parte C-terminal, formando así por último su estructura madura y activa.

 

Una luz al final del túnel

 

De acuerdo con el coordinador del CIBFar, la farmacéutica Pfizer está realizando ensayos clínicos con un medicamento que puede bloquear a la proteasa principal, pero en su fase madura. La farmacéutica Merck también cuenta con un estudio clínico con una molécula que bloquea a otra proteína no estructural llamada polimerasa, responsable de sintetizar copias del ARN viral.

Oliva hace hincapié en que cualquier fármaco antiviral actúa encastrándose en un receptor. “El mundo entero se encuentra abocado a la búsqueda de drogas candidatas que se encajen en la proteasa, pero mirando hacia la estructura de la enzima ya lista, madura. Lo que demostramos es que existen variaciones de estadios anteriores de esa proteasa que pueden erigirse como blancos más interesantes para el desarrollo de fármacos. Es como cortar la maleza antes de que crezca”.

COLABORACIÓN PERIODÍSTICA 

DICYT – RED PRENSA VERDE


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Investigación  / Pandemia
En Brasil desarrollan test diagnóstico de COVID-19 con levadura
RPV Publicado el 4 de febrero de 2021


Es una prueba que se basa en la reacción entre ese microorganismo y el nuevo coronavirus, que permitirá determinar rápidamente la presencia del SARS-CoV-2 en muestras de saliva y estará disponible durante este primer semestre de 2021.

AGENCIA FAPESP/DICYT

 

La empresa BIOinFOOD, una startup apoyada por el Programa de Investigación Innovadora en Pequeñas Empresas (PIPE) de la FAPESP que se engendró dentro de la Universidad de Campinas (Unicamp), en São Paulo, Brasil, está desarrollando un test de diagnóstico rápido del COVID-19 basado en una solicitud de patente efectuada por alumnos del Laboratorio de Genómica y Bioenergía de dicha universidad.

 

Este test comprende el montaje de un biosensor en la levadura Saccharomyces cerevisiae. La modificación genética introducida en la nueva cepa hará que la glucoproteína viral spike, presente en la superficie externa del virus, se una al receptor humano ACE2 expresado en la membrana de la levadura.

 

“Cuando se concreta la unión –una señal de que el virus se encuentra presente–, la levadura, que normalmente posee una coloración beige, emite un color verde fluorescente que puede captarse fácilmente con aparatos detectores de fluorescencia, comúnmente existentes en los laboratorios de análisis clínicos”, afirma Gleidson Silva Teixeira, uno de los socios de BIOinFOOD.

 

El investigador fue alumno del profesor Gonçalo Amarante Guimarães Pereira, quien coordina uno de los laboratorios del Instituto de Biología de la Unicamp, donde surgió la idea. De acuerdo con las expectativas del grupo de investigadores, este nuevo test, aparte de ser rápido, será más barato que el RT-PCR tradicional, pues el precio fundamentalmente del insumo –la levadura– es menor. Otra diferencia importante radica en que esta prueba probablemente podrá realizarse extrayendo muestras de saliva.

 

El hecho de no ser invasivo constituye una ventaja más de este tipo de prueba de diagnóstico. Mucha gente informa la molestia que causa la extracción de una muestra de la parte interior de la nariz, que se realiza con un hisopo o swab especial. Se espera que la sensibilidad de este test también sea grande, lo que significa que podrá mostrar la existencia de la infección pocos días después de haber sucedido.

 

Silva Teixeira explica: “En una segunda fase, la idea es que la levadura emita una luz roja, cuya detección será más fácil aún. En ese caso, cualquier persona podrá hacerse el test en su casa”.

 

Con base en la constatación de que la hipótesis de trabajo elaborada en los laboratorios de la Unicamp es viable, los científicos de la startup proyectan que el nuevo test podrá salir al mercado para que cualquier interesado pueda comprarlo durante este primer semestre de 2021.

 

“El proyecto cuenta también el apoyo financiero de la Financiadora de Estudios y Proyectos [Finep, ligada al gobierno federal brasileño] y debe desarrollarse rápidamente porque no podemos perder la oportunidad de ayudar en el enfrentamiento de la pandemia”, afirma Silva Teixeira.

 

Según el investigador, la idea de desarrollar un producto orientado hacia el combate contra el COVID-19 surgió con el aliciente de la propia FAPESP, que tan pronto como la pandemia llegó a Brasil, en marzo de 2020, convocó a los científicos del estado de São Paulo a presentar soluciones creativas para enfrentar al nuevo coronavirus.

 

“El gran salto en este caso reside en la modificación genética efectuada en la levadura. Tenemos suma confianza que esta hipótesis funcionará y que el biosensor que estamos elaborando emitirá una señal totalmente confiable”, afirma Silva Teixeira.

 

Como los insumos empleados en el desarrollo del nuevo producto son simples, la distribución del test de diagnóstico también tiende a ser más fácil en términos de logística.

 

Pan y cerveza

 

La innovación orientada hacia un test de diagnóstico del COVID-19 elaborada en la ciudad de Campinas parte de una etapa que BIOinFOOD ya domina, de acuerdo con uno de los socios de la empresa. Uno de los productos desarrollados por la startup brasileña es precisamente una plataforma biotecnológica en la cual la levadura es la gran estrella.

 

En razón de su versatilidad, la Saccharomyces cerevisiae es un microorganismo ampliamente utilizado como biofábrica en la industria. Las plataformas montadas partiendo de esa levadura producen diversos productos, tales como ácidos orgánicos, aminoácidos, enzimas y proteínas terapéuticas.

 

“En el caso específico de la plataforma para el test de COVID-19, nuestra intención apunta a que pueda adaptársela a otros tipos de enfermedades en el futuro”, afirma Silva Teixeira.

 

También forma parte de la línea de producción del grupo el desarrollo de levaduras especiales para la fabricación de pan o el procesamiento de cervezas especiales. Todo esto con el objetivo de personalizar el producto de acuerdo con el interés del fabricante y el gusto de los consumidores.

 

“Contamos con diversas soluciones a base de levaduras, que son microorganismos muy conocidos. También puede utilizárselas en el área de nutrición animal”, explica Silva Teixeira.


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